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実験医学別冊 創薬研究のための相互作用解析パーフェクト

出版社: 羊土社
発行日: 2021-12-15
分野: 医学一般  >  雑誌
ISSN: 02885514
雑誌名:
特集: 創薬研究のための相互作用解析パーフェクト
電子書籍版: 2021-12-15 (第1刷)
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目次

  • 特集 創薬研究のための相互作用解析パーフェクト

    概論 生命現象における“相互作用”の考え方

    第1章 創薬における相互作用解析のスタンダード
    I 低中分子創薬
     1 低分子・中分子創薬における相互作用解析ナビ
     2 SPRを用いた低分子化合物のスクリーニング
     3 SPRを用いたヒットバリデーション,最適化のためのキャラクタリゼーション
     4 示差走査型蛍光定量法を用いたタンパク質熱安定性解析のスクリーニング
     5 等温滴定型カロリメーター(ITC)を用いた分子間相互作用の熱量評価
     6 マイクロスケール熱泳動法(MST)を用いた分子間相互作用解析
     7 蛍光偏光測定
     8 フラグメント創薬(FBDD)のための溶液NMR実験法
    II 抗体創薬
     9 抗体創薬における相互作用解析ナビ
     10 シングルセルPCRによるモノクローナル抗体作製法
     11 ファージディスプレイ法を用いた一本鎖抗体の改変
     12 SPR法を用いた抗体創薬における分子間相互作用解析
     13 等温滴定型熱量計(ITC)を用いた相互作用の熱力学的解析
     14 BLI(バイオレイヤー干渉法)を用いた抗体エピトープ解析
     15 水素-重水素交換質量分析(HDX-MS)実験法による相互作用部位の解析
     16 会合凝集体の検出
     17 SEC-MALSを用いた生体分子の多量体解析
     18 示差走査型カロリメーター(DSC)を活用した抗体の熱安定性解析
     19 抗体の立体構造予測と抗原とのドッキング計算

    第2章 インフォマティクスによる相互作用解析のスタンダード
     1 タンパク質アミノ酸配列からの立体構造予測
     2 タンパク質-タンパク質ドッキング計算による構造予測と相互作用予測
     3 計算による低分子ドッキング・薬物スクリーニング
     4 MDシミュレーションによるリガンド結合解析
     5 フラグメント分子軌道法に基づく分子間相互作用解析
     6 創薬等に役立つインターネット上のデータベース

    第3章 ひとつ進んだ相互作用の理解をめざして
     1 X線結晶構造解析の流れとポイント・コツ
     2 クライオ電子顕微鏡で弱い相互作用の複合体構造を解析するための戦略
     3 X線自由電子レーザーを用いたタンパク質の構造解析
     4 生体高分子溶液試料の小角X線散乱解析(BioSAXS)
     5 高速原子間力顕微鏡によるタンパク質間動的相互作用の一分子計測
     6 超遠心分析沈降速度法による分子間相互作用解析
     7 Native-MSによる分子間相互作用解析
     8 創薬分野におけるAIの活用

この書籍の参考文献

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本参考文献は電子書籍掲載内容を元にしております。

概論 生命現象における "相互作用" の考え方

P.14 掲載の参考文献
1) 長門石曉, 他 : 結合熱力学プロファイリングによる創薬. ファルマシア, 51 : 1133-1137, 2017
2) 「薬系 免疫学 改訂第3版」 (植田正, 前仲勝実/編), 南江堂, 2018

第1章 創薬における相互作用解析のスタンダード

P.20 掲載の参考文献
2) 東京大学創薬機構 : 化合物ライブラリーについて. https://www.ddi.u-tokyo.ac.jp/chemical_library/
3) 大阪大学薬学部研究科創薬サイエンス研究支援拠点 : 化合物ライブラリー. http://www.phs.osaka-u.ac.jp/souyaku_kyoten/clsc/index.html
4) J-PUBLIC. https://j-public.org/
P.31 掲載の参考文献
P.49 掲載の参考文献
P.57 掲載の参考文献
P.65 掲載の参考文献
P.73 掲載の参考文献
P.85 掲載の参考文献
1) 「日本分光学会測定法シリーズ 3 螢光測定-生物化学への応用」 (木下一彦, 御橋廣眞/編), 学会出版センター, 1983
2) 「日本分光学会測定法シリーズ 42 蛍光分光とイメージングの手法」 (御橋廣眞/編) 学会出版センター, 2006
3) 「Principles of Fluorescence Spectroscopy 3rd edition」 (Joseph R. Lakowicz), Springer, 2006
5) Gijsbers A, et al : J Vis Exp : doi : 10.3791/54640, 2016
6) Nagano Y, et al : J Virol, 94 : doi : 10.1128/JVI.01169-20, 2020
P.98 掲載の参考文献
P.116 掲載の参考文献
3) 本橋健 : 続・生物工学基礎講座 バイオよもやま話 シームレスクローニング法~古典的な制限酵素とDNAリガーゼを用いないクローニング~. 生物工学会誌, 96 : 20-24, 2018
6) Yato K, et al : J Virol : doi : 10.1128/JVI.01680-20, 2020
P.127 掲載の参考文献
1) Smith GP : Science, 228 : 1315-1317, 1985
2) McCafferty J, et al : Nature, 348 : 552-554, 1990
3) Sun Y, et al : Anal Chem, 88 : 9181-9189, 2016
4) Kunamneni A, et al : PLoS One, 13 : e0205743, 2018
5) Li J, et al : Int Immunopharmacol, 35 : 149-154, 2016
6) シグマ アルドリッチ社 : じっけんレシピ. https://www.sigmaaldrich.com/JP/ja/campaigns/learning/recipe/recipe-biology
7) 「Phage Display of Peptides and Proteins-A Laboratory Manual」 (Kay BK, et al, eds), Academic Press, 1996
8) 「Phage Display」 (Clackson T & Lowman HB), Oxford University Press, 2004
9) Fukuda N, et al : Molecules, 22 : doi : 10.3390/molecules22101695, 2017
11) Kobashigawa Y, et al : J Biochem, in press
P.135 掲載の参考文献
1) Watanabe Y, et al : J Biochem : doi : 10.1093/jb/mvab049, (2021)
2) Yoshida K, et al : Sci Rep, 9 : 4482, doi : 10.1038/s41598-019-40461-5 (2019)
P.147 掲載の参考文献
2) マルバーン・パナリティカル「MicroCalTM Auto-iTC200 日本語簡易マニュアル Ver.1.1」, スペクトリス社
4) 丸野孝浩, 内山進 : 分子間相互作用解析プログラム "SEDPHAT" による等温滴定型熱量データ解析. Netsu Sokutei, 47 : 14-18, 2020
11) Wang YC, et al : Am J Cancer Res, 10 : 2535-2545, 2020
12) Schuller M, et al : Sci Adv, 7 : doi : 10.1126/sciadv.abf8711, 2021
P.159 掲載の参考文献
1) 「Epitope Mapping Protocols」 (Rockberg J & Nilvebrant J, eds) Springer, 2018
4) 永田諭志, 他 : 標的に抗体が結合できる部位は いくつあるか? 効率よく新しい機能抗体を探索するための エピトープ均質化抗体パネル. 実験医学, 36 : 1867-1874, 2018
7) Sartotius : 「Cross-Competition or Epitope Binning Assays on the OctetR RH96 System」, Application Note. https://www.sartorius.com/en/pr/octet/cross-competition-or-epitope-binning-assays-on-octet-htx-system
P.167 掲載の参考文献
P.180 掲載の参考文献
P.189 掲載の参考文献
1) Uchiyama S : Biochim Biophys Acta, 1844 : 2041-2052, 2014
2) Ogawa T & Hirokawa N : Biophys Rev, 10 : 299-306, 2018
3) Uchiyama S, et al : Biophys Rev, 10 : 259-269, 2018
4) Hong P, et al : J Liq Chromatogr Relat Technol, 35 : 2923-2950, 2012
5) Wittig I, et al : Nat Protoc, 1 : 418-428, 2006
6) Wyatt PJ : J Colloid Interface Sci, 197 : 9-20, 1998
7) 夏目亮, 千田俊哉 : ゲルろ過カラムクロマトグラフィーと静的光散乱検出器および示差屈折率計を組み合わせたタンパク質複合体の分子量分析蛋白質科学会アーカイブ, 2 : e047, 2009
P.199 掲載の参考文献
4) マルバーン・パナリティカル社プロダクトサポートページ. https://www.malvernpanalytical.com/jp/support/product-support/microcal-range/microcal-dsc-range/microcal-peaq-dsc-automated
5) 「医薬品原薬の結晶化と物性評価 : その最先端技術と評価の実際」 (津本浩平, 他/著, 川上亘作/監), シーエムシー出版, 2019
6) Lopez-Morales AC, et al : BioMed Research International : doi : 10.1155/2015/427235, 2015
P.210 掲載の参考文献

第2章 インフォマティクスによる相互作用解析のスタンダード

P.226 掲載の参考文献
1) 木原大亮 : タンパク質構造予測のブレークスルー-Alphafold 2. 実験医学, 39 : 906-908, 2021
2) Jumper J, et al : Nature, https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2, 2021
7) Tunyasuvunakool K, et al : Nature, https://doi.org/10.1038/s41586-021-03828-1, 2021
P.234 掲載の参考文献
P.246 掲載の参考文献
1) 上原彰太, 田中成典 : タンパク質-リガンドドッキングの現状と課題. 日本化学会情報化学部会誌, 34 : 10-16, 2016
2) 齋藤大明 : 分子ドッキング法を用いたリガンド結合構造予測と分子認識. アンサンブル, 17 : 77-82, 2015
3) 広野修一 : 低分子創薬の未来像~アカデミアの立場から~. SAR News, 37 : 10-19, 2019
4) 福西快文 : 計算機によるタンパク質-薬物複合体予測. 生物物理, 56 : 252-255, 2011
5) 広川貴次 : 膜タンパク質と低分子有機化合物のドッキング. YAKUGAKU ZASSHI, 127 : 123-131, 2007
9) 福西快文, 他 : 創薬の効率を飛躍的に高めた化合物スクリーニング計算. Synthesiology, 2 : 60-68, 2009 https://www.jstage.jst.go.jp/article/synth/2/1/2_1_60/_pdf
「タンパク質計算科学-基礎と創薬への応用-」 (神谷成敏, 他/著), 共立出版, 2009
福西快文 : 創薬で活躍する分子シミュレーション. アンサンブル, 19 : 223-224, 2017 https://www.jstage.jst.go.jp/browse/mssj/19/4/_contents/-char/ja
P.257 掲載の参考文献
P.268 掲載の参考文献
P.283 掲載の参考文献

第3章 ひとつ進んだ相互作用の理解をめざして

P.295 掲載の参考文献
1) 「Biomolecular crystallography-Principles, Practice and Application to Structural Biology」 (Rupp B), Garland Science, 2009
3) 加藤龍一 : 高エネ機構における結晶化条件探索の自動化, 日本結晶学会誌. 63 : 212-215, 2021
4) 「Advanced methods in structural biology」 (Senda T & Maenaka K, eds), Springer, 2012
5) Giannopoulou EA, et al : FEBS J : doi : 10.1111/febs.15764, 2021
7) Hayashi T, et al : Cell Host Microbe, 12 : 20-33, 2012
10) 山田悠介 : PF構造生物学研究ビームラインにおけるデータベース開発. 日本結晶学会誌, 59 : 281-282, 2017
11) 山田悠介 : Photon Factoryのタンパク質X線結晶構造解析ビームラインにおける全自動測定とリモート実験. 日本結晶学会誌, 63 : 208-211, 2021
13) Liebschner D, et al : Acta Crystallogr D Struct Biol, 75 : 861-877, 2019
14) Wagner A, et al : The Long-wavelength macromolecular crystallography I23 at Diamond Light Source. 日本結晶学会誌 60 : 233-239, 2018
15) 松垣直宏, 他 : 長波長X線を利用したタンパク質結晶構造解析. 日本結晶学会誌, 62 : 56-61, 2020
P.302 掲載の参考文献
P.312 掲載の参考文献
1) Science, 338 : 1530-1530, 2012
4) Im D, et al : Nat Commun, 11 : 6442, 2020
5) Weierstall U, et al : Nat Commun, 5 : 3309, 2014
7) Chapman HN, et al : Nature, 470 : 73-77, 2011
8) Sugahara M, et al : Nat Methods, 12 : 61-63, 2015
9) Neutze R, et al : Nature, 406 : 752-757, 2000
15) Aquila A, et al : Opt Express, 20 : 2706-2716, 2012
16) Nango E, et al : Science, 354 : 1552-1557, 2016
17) Kupitz C, et al : Struct Dyn, 4 : 044003, 2017
18) Olmos JL Jr, et al : BMC Biol, 16 : 59, 2018
P.322 掲載の参考文献
2) 「Small Angle X-Ray and Neutron Scattering from Solutions of Biological Macromolecules」 (Svergun DI, et, eds), Oxford University Press, 2013
4) Data analysis software ATSAS-Biological small angle scattering-EMBL Hamburg https://www.embl-hamburg.de/biosaxs/software.html
7) Svergun DI : Biophys J, 76 : 2879-2886, 1999
10) Tria G, et al : IUCrJ, 2 : 207-217, 2015
11) Mathew E, et al : J. Synchrotron Radiat, 11 : 314-318, 2004
12) Bernado P, et al : Biochim Biophys Acta Gen Subj, 1862 : 253-274, 2018
13) Trewhella J, et al : Acta Crystallogr D Struct Biol, 73 : 710-728, 2017
P.331 掲載の参考文献
1) Binnig G, et al : Phys Rev Lett, 56 : 930-933, 1986
2) Allison DP, et al : Wiley Interdiscip Rev Nanomed Nanobiotechnol, 2 : 618-634, 2010
3) Ando T, et al : Proc Natl Acad Sci U S A, 98 : 12468-12472, 2001
4) Uchihashi T & Ganser C : Biophys Rev, 12 : 363-369, 2020
5) Heath GR & Scheuring S : Curr Opin Struct Biol, 57 : 93-102, 2019
6) Luo F, et al : Annu Rev Anal Chem (Palo Alto Calif), 13 : 337-361, 2020
7) Ando T, et al : Pflugers Arch, 456 : 211-225, 2008
8) Kodera N, et al : Nature, 468 : 72-76, 2010
9) Uchihashi T, et al : Science, 333 : 755-758, 2011
10) Shibata M, et al : Nat Nanotechnol, 5 : 208-212, 2010
11) Miyagi A, et al : Nat Nanotechnol, 11 : 783-790, 2016
12) Takeda T, et al : Elife, 7 : doi : 10.7554/eLife.30246, 2018
14) Tatebe H, et al : Nat Commun, 11 : 370, 2020
15) Mori T, et al : Nat Commun, 9 : 3245, 2018
16) Nakajima M, et al : Science, 308 : 414-415, 2005
17) Sugiyama M, et al : Sci Rep, 6 : 35567, 2016
18) Ishii K, et al : Sci Rep, 5 : 18167, 2015
19) Kozai T, et al : Sci Rep, 7 : 15373, 2017
20) Sumino A, et al : Sci Adv, 5 : eaax0495, 2019
21) Haruyama T, et al : Structure, 27 : 152-160.e3, 2019
22) Fuchigami S, et al : J Chem Theory Comput, 16 : 6609-6619, 2020
23) Dasgupta B, et al : Biochim Biophys Acta Gen Subj, 1864 : 129420, 2020
24) Fukuda S, et al : Rev Sci Instrum, 84 : 073706, 2013
25) Matsui S, et al : ACS Omega, 3 : 10836-10842, 2018
26) Takeda K, et al : PLoS One, 10 : e0116685, 2015
P.341 掲載の参考文献
1) Uchiyama S & Arisaka F : Important and Essential Theoretical Aspects of AUC.「Analytical Ultracentrifugation」 (Uchiyama S, et al, eds), pp3-14, Springer, 2016
2) Arisaka F & Uchiyama S : Experimental Design and Practical Aspects BT.「Analytical Ultracentrifugation」 (Uchiyama S, et al, eds) pp15-21, Springer, 2016
3) Schuck P : Biophys J, 75 : 1503-1512, 1998
4) Nogi T, et al : Nature, 467 : 1123-1127, 2010
5) Krayukhina E, et al : MAbs, 9 : 664-679, 2017
6) 「物理生化学」 (Holde KE, et al, eds, 田之倉優, 有坂文雄/監訳), 医学出版, 2003
7) 「Basic Principles of Analytical Ultracentrifugation」 (Schuck P, et al, eds), CRC Press. 2015
13) 内山進, 野田勝紀 : 超遠心分析による分子量測定および分散度解析, 蛋白質科学会アーカイブ, 1 : e043, 2008
14) Zhao H, et al : Curr Protoc Protein Sci, Chapter 20 : Unit20.12, 2013
15) Uchiyama S, et al : Biophys Rev, 10 : 259-269, 2018
19) 「Sedimentation Velocity Analytical Ultracentrifugation」 (Schuck P, ed), CRC Press, 2016
P.352 掲載の参考文献
4) Ishii K, et al : Biochim Biophys Acta Gen Subj, 1862 : 275-286, 2018
6) Krayukhina E, et al : MAbs, 9 : 664-679, 2017
14) Moreira GG, et al : Int J Mol Sci, 20 : doi : 10.3390/ijms20235979, 2019
33) 石井健太郎, 内山進 : Native MS : 蛋白質複合体の質量分析, 蛋白質科学会アーカイブ, 11 : e090, 2018
P.361 掲載の参考文献
6) 長尾知生子 : 医薬品文書の利活用に向けたインタビューフォーム構造化の検討. トーゴーの日シンポジウム 2020. https://biosciencedbc.jp/event/symposium/togo2020/poster/020.html
7) 夏目やよい : 臨床情報からのデータ駆動的な患者層別化に向けて. 第9回生命医薬情報学連合大会 IIBMP 2020
13) Jimenez J, et al : J Chem Inf Model, 58 : 287-296, 2018
15) Shen C, et al : Wiley Interdiscip Rev Comput Mol Sci, 10 : 29, 2019
18) Unke OT, et al : Chem Rev : doi : 10.1021/acs.chemrev.0c01111, 2021
21) Chen S, et al : Elife, 8 : doi : 10.7554/eLife.45403, 2019

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